结构特性

 

生物酶是具有催化功能的蛋白质。像其他蛋白质一样，酶分子由氨基酸长链组成。其中一部分链成螺旋状，一部分成折叠的薄片结构，而这两部分由不折叠的氨基酸链连接起来，而使整个酶分子成为特定的三维结构。生物酶是从生物体中产生的，它具有特殊的催化功能，其特性如下：　高效性：用酶作催化剂，酶的催化效率是一般无机催化剂的10^7~10^13倍。

专一性：一种酶只能催化一类物质的化学反应，即酶是仅能促进特定化合物、特定化学键、特定化学变化的催化剂。

低反应条件：酶催化反应不象一般催化剂需要高温、高压、强酸、强碱等剧烈条件，而可在较温和的常温、常压下进行，另外，一些特殊的酶在特定条件下催化效率达最大值，如胃蛋白酶在胃液酸性条件下发生作用。

易变性失活：在受到紫外线、热、射线、表面活性剂、金属盐、强酸、强碱及其它化学试剂如氧化剂、还原剂等因素影响时，酶蛋白的二级、三级结构有所改变。所以在大生产时，如有条件酶还可以回收利用。

可降低生化反应的反应活化能：酶作为一种催化剂，能提高化学反应的速率，主要原因是降低了反应的活化能，使反应更易进行。而且酶在反应前后理论上是不被消耗的，所以还可回收利用。

作用机理

酶蛋白与其它蛋白质的不同之处在于酶都具有活性中心。酶可分为四级结构：一级结构是氨基酸的排列顺序；二级结构是肽链的平面空间构象；三级结构是肽链的立体空间构象；四级结构是肽链以非共价键相互结合成为完整的蛋白质分子。真正起决定作用的是酶的一级结构，它的改变将改变酶的性质(失活或变性)。酶的作用机理比较被认同的是Koshland的“诱导契合”学说，其主要内容是：当底物结合到酶的活性部位时，酶的构象有一个改变。催化基团的正确定向对于催化作用是必要的。底物诱导酶蛋白构象的变化，导致催化基团的正确定位与底物结合到酶的活性部位上去，重金属离子会与活性部位结合使酶失活。